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TCC(graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina. Centro de Ciências Biológicas. Biologia.O Mycobacterium tuberculosis possui duas proteínas tirosina fosfatases (PTPs) codificadas no
seu genoma, PtpA e PtpB, ambas proteínas secretadas e importantes fatores de virulência dessa
bactéria. A S-nitrosilação, a adição covalente de um grupo NO a resíduos de cisteína, é uma das
principais reações do óxido nítrico (NO) com substratos biológicos e está relacionada a eventos
de sinalização celular e à atividade microbicida desse radical. Nesse contexto, esse trabalho teve
como objetivo investigar a susceptibilidade da PtpA e PtpB de M. tuberculosis à S-nitrosilação
por ação do NO, bem como estudar os efeitos dessa modificação pós-traducional nessas
proteínas. As proteínas PtpA e PtpB de M. tuberculosis foram expressas de maneira heteróloga,
purificadas e submetidas a ensaios para avaliar a susceptibilidade à S-nitrosilação. Verificou-se
que a PtpA é S-nitrosilada, enquanto que a PtpB não é susceptível à S-nitrosilação. Para
determinar qual dos resíduos de cisteína da PtpA é modificado pelo NO, foram construídos os
vetores de expressão para as mutações Cys11Ala, Cys16Ala e Cys53Ala. Juntamente com a
PtpA, as proteínas mutadas foram utilizadas em ensaios de susceptibilidade à S-nitrosilação e em
ensaios de atividade catalítica. Estabeleceu-se que a S-nitrosilação da PtpA ocorre no resíduo
Cys53 e verificou-se que essa modificação reduz a atividade desse fator de virulência
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